新冠肺炎疫情暴发后，武汉病毒研究所的科学家发现，新冠病毒和2003年的SARS病毒一样，也是通过识别ACE2蛋白进入人体细胞的。

有研究解析出ACE2的一个胞外结构域与SARS病毒S蛋白形成复合物的三维结构。然而，ACE2在细胞膜上以什么状态存在？对比SARS病毒，新冠病毒与ACE2结合有何异同？获取ACE2的全长蛋白及其与S蛋白的复合物结构，将有助于解答上述疑问。

作为膜蛋白的ACE2本身很难在体外稳定获得。周强及博士后鄢仁鸿在文献中发现，ACE2与肠道内的一个氨基酸转运蛋白B0AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验，这个复合物极有可能稳定住ACE2。周强实验室通过共表达的方法获得了ACE2与B0AT1优质稳定的复合物，并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构，分辨率达到2.9埃，而对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。

通过分析ACE2的全长蛋白结构，周强实验室发现ACE2以二聚体形式存在，同时具有开放和关闭两种构象变化，但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。这一研究发现，为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。